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Feliu Maseras en la portada de la revista Dalton Transaction
Viernes, 27 de Enero de 2012 13:09
Maseras' research group is featured in the cover of the Dalton Transactions themed issue 'Computational Chemistry of Molecular Inorganic Systems'.
The gladiators' fight at the amphitheatre in Tarragona represents the 'fight' between the two main mechanisms (concerted and SN2) to achieve the oxidative addition involved in many organometallic processes.
In the paper, they study the mechanisms of the oxidative addition in the reaction between bromomethane and Pd0phosphine complexes. They take into account several variables such as the number of ligands on the metal, the nature of the phosphine and the nature of the solvent.
If you want to find out more about the trends they have identified, why don´t you check out the paper?
Maria Besora, Christophe Gourlaouen, Brian Yates and Feliu Maseras
Dalton Trans., 2011, 40, 11089-11094
Un grupo de la XRQTC en un proyecto de la Maratò de TV3
Lunes, 21 de Noviembre de 2011 09:15
El grupo liderado por el Prof. Jordi Villà, de la UPF-IMIM y miembro de la XRQTC, participa en un proyecto financiado por La Maratò de TV3, dedicado a lesiones medulares y cerebrales adquiridas.
El proyecto se titula: Modulación de la actividad de los receptores inmunitarios: nueva estrategia terapéutica para el daño agudo al sistema nervioso central” y tiene una financiación de 395.684€.
La coordinadora del proyecto es la Dra. Laia Acarin Pérez-Simó Subirana, del Instituto de Neurociencias de la Universitat Autònoma de Barcelona. El resto de los socios son:
- Dra. Carme Solà Subirana, Institut d'Investigacions Biomèdiques de Barcelona
- Dr. Juan Sayós Ortega, CIBBIM - Nanomedicina Hospital Universitari Vall d'Hebron
- Dr. Hugo Peluffo Zavala, Instituto Pasteur de Montevideo, Uruguay
La XRQTC en Expoquimia
Martes, 15 de Noviembre de 2011 07:58
La XRQTC presentará su oferta tecnológica en Expoquimia, en el mismo estand que la Fundació Bosch i Gimpera (P6, 253) del 14 al 18 de noviembre.
Participaremos el martes 15 a la mesa redonda "Las Científicas crean la química del futuro" con Lourdes Vega. Ademas, tendremos cuatro conferencias en Pharma Process y en Food Innovation:
Miercoles 16 de noviembre (Pharma Process):
- 15:30 Jumping into personalized medicine with the aScidea tools and services - Albert Mascarell aScidea-UPF
- 16:15 Diseño computacional de fármacos contra el cáncer - Jaime Rubio, Universitat de Barcelona
Jueves 17 de noviembre (Food Innovation):
- 15:30 Nutrigenomics and crop domestication made easy with aScidea tools and services - Albert Mascarell aScidea - UPF
Viernes 18 de noviembre (Pharma Process):
- 11:00 Drug metabolism from pharmaceutical prospects - Jean-Didier Maréchal, Universitat Autònoma de Barcelona.
Modesto Orozco, obtiene una ERC Advanced Grant
Viernes, 28 de Octubre de 2011 11:32
El Consejo Europeo de Investigación otorga las ERC Advanced Grant a un número muy reducido de investigadores senior con una financiación que oscila entre 2 y 3 millones de euros para cinco años.
El proyecto multidisciplinar, premiado dentro de la categoría de Ciencias Físicas e Ingeniería, se ubica en las especialidades de química y biología computacional, biología estructural, biofísica, bioinformática y tendrá aplicaciones directas en diversas áreas de la biomedicina como en regulación de expresión génica y en mecanismos epigenéticos.
El grupo dirigido por Modesto Orozco pertenece a la XRQTC.
Desde aquí le damos la enhorabuena!
El mecanismo de formación de los enlaces glicosídicos
Jueves, 06 de Octubre de 2011 13:06
Mediante técnicas de simulación molecular cuántica, investigadores del grupo de Simulación Cuántica de Procesos Biológicos (SQPBIO) del Laboratorio de Simulación Computacional y Modelización (Co.S.Mo.LAB) –con sede en el Parc Científic Barcelona (PCB)– han descifrado el mecanismo de formación de los enlaces glicosídicos en las enzimas glicosiltransferasas, responsables de la estructura de muchos hidratos de carbono. El estudio se publica esta semana en la revista Angewandte Chemie (doi:10.1002/anie.201104623) y está clasificado como VIP («Very Important Paper»).
El trabajo ha estado dirigido por Carme Rovira, profesora de Investigación ICREA en el PCB e investigadora principal del grupo de Simulación Cuántica de Procesos Biológicos, y en él ha colaborado Albert Ardèvol, investigador predoctoral en el mismo grupo. Ambos investigadores también son miembros del Instituto de Química Teórica (IQTC) de la Universitat de Barcelona)de la Universitat de Barcelona. Las simulaciones se han realizado en el superordenador MareNostrum del Centro de Supercomputació de Barcelona (BSC).
El enlace glicosídico es el enlace covalente que une dos monosacáridos con objeto de formar los diferentes hidratos de carbono, como la celulosa, el almidón o el glucógeno. La mayoría de los enlaces glicosídicos se sintetizan en la naturaleza a partir de azúcares activados con un cofactor (mayoritariamente, un nucleótido). Las enzimas responsables de esta acción son las glicosiltransferasas, que forman el enlace glicosídico por transferencia de un anillo de azúcar desde una molécula dadora (azúcar activado) hacia una molécula aceptora.
Estas enzimas pueden actuar con retención o inversión de la configuración del carbono anomérico del enlace glicosídico que forman. El mecanismo de las glicosiltransferasas que actúan con inversión es conocido, pero el de las que actúan con retención, permanecía como uno los aspectos más enigmáticos en el campo de la glicobiología.
Se había propuesto que la enzima participaba activamente en el mecanismo, a través de la formación de un enlace químico con el azúcar donador. Aún así, la carencia de evidencia experimental clara llevó a pensar en un mecanismo de tipo “front-face” –extremadamente inusual aunque con precedentes químicos – donde la reacción tiene lugar por una única “cara” del azúcar. Este mecanismo ha estado rodeado de una fuerte controversia, puesto que en principio implica que dos enlaces covalentes se están formando y rompiendo, respectivamente, en una misma región del espacio.
“Ahora, nuestro estudio demuestra que el mecanismo de tipo “front-face” es factible puesto que tiene lugar mediante la formación de una especie con carga positiva (un oxocarbocatión) de vida media extremadamente corta que se desplaza rápidamente desde el dador hasta el aceptor. Contrariamente a lo que se pensaba, pues, el mecanismo de tipo “front-face” no comporta la formación de un estado de transición de alta energía y por lo tanto muy inestable” –afirma Carme Rovira.
La enzima modelizada es la glicosiltransferasa trehalosa-6-fosfato sintasa (OtsA), que participa en la síntesis final de la trehalosa, un disacárido de gran importancia en la naturaleza pero que no está presente en mamíferos, por lo cual la OtsA es una prometedora diana para la investigación de inhibidores bacterianos y fungicidas. Mediante técnicas de dinámica molecular ab initio (basadas en la química cuántica), Ardèvol y Rovira consiguieron el mecanismo molecular completo de la reacción enzimática de formación del enlace glicosídico, y demostrar que la OtsA sigue un mecanismo del tipo “front-face”.
“Las glicosiltransferasas son responsables de la estructura de muchos hidratos de carbono y, por lo tanto, conocer su mecanismo de acción ayudará a modificar su funcionalidad, incidiendo en la obtención más eficiente de hidratos de carbono ya conocidos y de nuevas estructuras. A la vez, el conocimiento de su mecanismo molecular contribuirá al diseño de inhibidores para GTs implicadas en enfermedades infecciosas” –afirma Carme Rovira.
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